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<title>Alpha-Sarcin</title>
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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Alpha-Sarcin</span></h1>
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<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><table class="wikitable hintergrundfarbe-basis infobox float-right" id="Vorlage_Infobox_Protein_α-Sarcin_(Aspergillus_giganteus)" style="font-size:90%; margin-top:0; width:350px;" summary="Infobox Protein">
<tbody><tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">α-Sarcin (<i>Aspergillus giganteus</i>)
</th></tr>
<tr style="text-align:center;">
<td colspan="3"><span typeof="mw:File"></span>
</td></tr>
<tr>
<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">NMR-Bändermodell von alpha-Sarcin, nach <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1DE3">1DE3</a>
</td></tr>
<tr>
<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="font-size:smaller;">
<p>Vorhandene Strukturdaten: <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1DE3">1DE3</a></span>
</p>
</td></tr>
<tr>
<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;">150 Aminosäuren
</td></tr>
<tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner
</th></tr>
<tr>
<td>Gen-Name(n)
</td>
<td colspan="2" class="" style="text-align:center;">sar
</td></tr>
<tr>
<td>Externe IDs
</td>
<td colspan="2" class="">
<ul><li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P00655">P00655</a></li></ul>
</td></tr>
<tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikation
</th></tr>
<tr>
<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>
</td>
<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=3.1.27.10">3.1.27.10</a>, <a href="Esterase" class="mw-redirect" title="Esterase">Esterase</a>
</td></tr>
<tr>
<td>Reaktionsart
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;">Spaltung von Phosphodiesterbindungen
</td></tr>
<tr>
<td>Substrat
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;">rRNA + H<sub>2</sub>O
</td></tr>
<tr>
<td>Produkte
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;">defekte rRNA-Stücke
</td></tr>
</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span><b>α-Sarcin</b> ist ein <a href="Lektin" class="mw-redirect" title="Lektin">Lektin</a> aus dem <a href="Schimmelpilz" class="mw-redirect" title="Schimmelpilz">Schimmelpilz</a> <i>Aspergillus giganteus</i>. Es ist eines der wenigen hochmolekularen <a href="Toxin" title="Toxin">Proteintoxinen</a> aus der Gruppe der <a href="Mykotoxine" class="mw-redirect" title="Mykotoxine">Mykotoxine</a>.
</p><div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Wirkungsweise">Wirkungsweise</h2></div>
<p>α-Sarcin hemmt die <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">eukaryotische</a> <a href="Proteinbiosynthese" title="Proteinbiosynthese">Proteinbiosynthese</a>, indem es die Bindung von Aminoacyl-<a href="TRNA" title="TRNA">tRNA</a> an die <a href="Ribosom" title="Ribosom">Ribosomen</a> blockiert. Es fungiert als <a href="Ribonuklease" class="mw-redirect" title="Ribonuklease">Ribonuklease</a>, das heißt, es trennt den Strang der <a href="Nukleotid" class="mw-redirect" title="Nukleotid">Nukleotide</a> der 28 <a href="Sedimentationskoeffizient" title="Sedimentationskoeffizient">S</a>-<a href="RRNA" class="mw-redirect" title="RRNA">rRNA</a>, indem eine <a href="Phosphodiesterbindung" title="Phosphodiesterbindung">Phosphodiesterbindung</a> gespalten wird. Dabei werden etwa 400 Nukleotide freigesetzt. In bemerkenswerter Weise erfolgt dies in unmittelbarer Nähe des Wirkortes von <a href="Rizin" title="Rizin">Ricin</a> oder <a href="Shiga-Toxin" title="Shiga-Toxin">Shiga-Toxin</a>, die als RNA-<a href="Glycosidasen" title="Glycosidasen"><i>N</i>-Glycosidasen</a> fungieren. Ein weiteres Unterscheidungsmerkmal zwischen diesen Lektinen ist die <a href="Molek%C3%BClmasse" title="Molekülmasse">Molekülmasse</a> der wirksamen Untereinheiten, die bei α-Sarcin mit ca. 17 <a href="Dalton_(Einheit)" class="mw-redirect" title="Dalton (Einheit)">kDa</a> wesentlich geringer ist als die entsprechenden Untereinheiten von Ricin mit etwa 30 kDa.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Ähnliche_Toxine"><span id=".C3.84hnliche_Toxine"></span>Ähnliche Toxine</h2></div>
<p>Die sehr ähnlichen Lektine Restrictocin und Mitogillin aus dem Schimmelpilz <i>Aspergillus restrictus</i> hemmen ebenso die eukaryotische Proteinsynthese.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>
<ul><li>E. J. Ackerman, S. K. Saxena, N. Ulbrich: <i>α-Sarcin causes a specific cut in 28S rRNA when microinjected into Xenopus oocytes.</i> In: <i>J. Biol. Chem.</i> 263, 1988, S. 17076–17083. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3182833?dopt=Abstract">PMID 3182833</a></li>
<li>Luen Hwua, Kuan-Chun Huangb, Dow-Tien Chenb, Alan Linb: <i>The Action Mode of the Ribosome-Inactivating Protein α-Sarcin.</i> In: <i>J. Biomedical. Science.</i> 7, 2000, S. 420–428. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10971140?dopt=Abstract">PMID 10971140</a></li></ul></div><!--htdig_noindex--><div><div class="zim-footer">
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